Białka globularne mają łańcuch polipeptydowy złożony w zwartą globulę.

Białka tej klasy mają znacznie bardziej złożone konformacje niż białka fibrylarne i są zdolne do pełnienia wielu różnych funkcji biologicznych, a ich funkcje są raczej dynamiczne niż statyczne. Prawie wszystkie z 2000 lub więcej znanych enzymów określa się mianem białek globularnych.

Niektóre białka globularne pełnią funkcje transportowe: transportują tlen, substancje odżywcze i jony nieorganiczne z krwiobiegiem; do tej klasy białek należą przeciwciała, niektóre hormony, a także składniki błon i rybosomów.

Natywna, złożona konformacja białek globularnych jest niezbędnym warunkiem ich aktywności biologicznej. Podczas denaturacji białka globularne , która zachodzi, gdy są one ogrzewane, wystawione na działanie skrajnych wartości pH lub poddane działaniu mocznika, struktura kowalencyjnego szkieletu białka globularnego pozostaje nienaruszona, ale łańcuch polipeptydowy rozwija się i przyjmuje bezładną, nieregularną i podlegającą ciągłym zmianom konformację przestrzenną. Zdenaturowane białko globularne staje się na ogół nierozpuszczalne w układach wodnych przy pH około 7,0 i zwykle traci swoją aktywność biologiczną.

Ogólna struktura skoagulowanego białka jest wyjątkowo zwarta.

Na przykład, w pełni wydłużony łańcuch trzustkowego inhibitora trypsyny (58 reszt) ma długość 21,1 nm, a maksymalny rozmiar złożonego białka wynosi około 2,9 nm. Karboksypeptydaza, składająca się z 307 reszt aminokwasowych, ma długość 111,4 nm w formie wydłużonej i 5,0 nm w formie zwiniętej.

Badania ilościowe modeli krystalograficznych białek dostarczyły nowych danych eksperymentalnych dotyczących upakowania atomów w globulach oraz gęstości atomowej cząsteczek białek. Stan natywny cząsteczki białka ma bardzo wysoki współczynnik upakowania, średnio 75% ( z wahaniem od 68 do 82%;

Dla porównania, regularne ciała kuliste mają współczynnik upakowania 74%, a cząsteczki ciekłej wody i ciekłego cykloheksanu odpowiednio 58% i 44%. Białka są bardzo zbliżone do kryształów małych cząsteczek organicznych (70-78%), połączonych ze sobą siłami dyspersyjnymi, londyńskimi. Ze względu na dużą gęstość upakowania, białka charakteryzują się słabą ściśliwością. Dlatego ich współczynnik ściśliwości jest niższy niż ropy naftowej i praktycznie pokrywa się ze współczynnikami ściśliwości cyny i soli kamiennej. Gęstość białka nie jest jednakowa we wszystkich częściach globuli.

Niskie gęstości, a nawet "pustki", czyli obszary niewypełnione atomami białka, występują w różnych częściach globuli.

Z reguły zawierają one pojedyncze cząsteczki wody, połączone z resztami aminokwasowymi wiązaniami wodorowymi. Cząsteczki wody mogą być wykryte przez analizę rentgenowską i tworzą z białkiem jedną całość. Co ciekawe, białka zawierające dużą liczbę wiązań disiarczkowych nie wyróżniają się zwiększonymi współczynnikami upakowania i większą gęstością.

Sekwencja aminokwasów w stanie statystycznego splątania (stan zdenaturowany) charakteryzuje się dużą elastycznością. Na ogół przyjmuje się, że reszta w stanie wolnym ma średnio dziesięć w przybliżeniu równie prawdopodobnych konformacji. W natywnej strukturze białka dla każdej reszty realizowana jest tylko jedna z nich, ale w statystycznym balonie wszystkie dziesięć może występować naprzemiennie.